Perbedaan Antara Alpha Helix Dan Beta Lipit

Perbedaan Utama – Alpha Helix vs Beta Lipit Lembar

Alfa heliks dan lembaran berlipat beta adalah dua struktur sekunder yang paling umum ditemukan dalam rantai polipeptida. Dua komponen struktural ini adalah langkah utama pertama dalam proses melipat rantai polipeptida. Itu perbedaan utama antara Alpha Helix dan Beta Lipit Lembar ada di mereka struktur; mereka memiliki dua bentuk berbeda untuk melakukan pekerjaan tertentu.

Apa itu Alpha Helix??
Alfa helix adalah koil tangan kanan residu asam amino pada rantai polipeptida. Kisaran residu asam amino dapat bervariasi dari 4 hingga 40 residu. Ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen kelompok C = O pada koil atas dan hidrogen dari kelompok N-H pada koil bawah membantu menahan koil. Ikatan hidrogen terbentuk per setiap empat residu asam amino dalam rantai dengan cara di atas. Pola seragam ini memberikan fitur yang pasti seperti ketebalan koil dan menentukan panjang setiap belokan lengkap di sepanjang sumbu helix. Stabilitas struktur alpha helix tergantung pada beberapa faktor.

O atom berwarna merah, N atom berwarna biru, dan ikatan hidrogen sebagai garis putus-putus hijau

Apa itu Beta Lipit Lembar?
Lembar berlipat beta, juga dikenal sebagai lembaran beta, dianggap sebagai bentuk kedua dari struktur sekunder dalam protein. Ini berisi untai beta yang terhubung secara lateral dengan ikatan hidrogen backbone minimal dua atau tiga untuk membentuk lembaran berlipat, berlipat seperti yang ditunjukkan pada gambar. Untai beta adalah rentangan rantai polipeptida; panjangnya umumnya sama dengan 3 hingga 10 asam amino, termasuk tulang punggung dalam konfirmasi panjang.

Fragmen lembaran β antiparalel 4-untai dari struktur kristal enzim katalase.
a) menunjukkan ikatan hidrogen antiparalel (titik-titik) antara peptida NH dan kelompok CO pada untaian yang berdekatan. Panah menunjukkan arah rantai, dan kontur kerapatan elektron menguraikan atom-atom non-H. O atom adalah bola merah, N atom berwarna biru, dan atom H dihilangkan karena kesederhanaan; sidechains hanya ditampilkan ke sidechain C atom pertama (hijau)
b) Tampilan ujung dua pusat untai β

Dalam lembaran berlipit beta, rantai polipeptida berjalan berdampingan. Itu mendapat nama “lembar lipit” karena penampilan seperti struktur gelombang. Mereka dihubungkan bersama oleh ikatan hidrogen. Struktur ini memungkinkan pembentukan lebih banyak ikatan hidrogen dengan merentangkan rantai polipeptida.

Apa perbedaan antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet?
Struktur Alpha Helix dan Beta Lipit Lembar
Alpha Helix:

Dalam struktur ini, tulang punggung polipeptida terikat erat di sekitar sumbu imajiner sebagai struktur spiral. Ia juga dikenal sebagai susunan helicoidal dari rantai peptida.

Pembentukan struktur alfa helix terjadi ketika rantai polipeptida dipelintir menjadi spiral. Ini memungkinkan semua asam amino dalam rantai untuk membentuk ikatan hidrogen (ikatan antara molekul oksigen dan molekul hidrogen) satu sama lain. Ikatan hidrogen memungkinkan helix untuk memegang bentuk spiral dan memberikan koil yang kencang. Bentuk spiral ini membuat alfa helix sangat kuat.

Ikatan hidrogen ditunjukkan oleh titik-titik kuning.

Beta Lipit Lembar:

Ketika dua atau lebih fragmen rantai polipeptida saling tumpang tindih, membentuk barisan ikatan hidrogen satu sama lain, struktur berikut dapat ditemukan. Itu bisa terjadi dalam dua cara; pengaturan paralel dan pengaturan anti-paralel.

Contoh struktur:
Alpha Helix:Kuku jari kaki atau kuku jari kaki dapat diambil sebagai contoh struktur alfa helix.

Beta Lipit Lembar:Struktur bulu mirip dengan struktur lembar lipit beta.

Fitur struktur:
Alpha Helix:Dalam struktur alfa helix, ada 3,6 asam amino per putaran heliks. Semua ikatan peptida adalah trans dan planar, dan gugus N-H dalam ikatan peptida menunjuk ke arah yang sama, yang kira-kira sejajar dengan sumbu heliks. Kelompok C = O dari semua ikatan peptida menunjuk ke arah yang berlawanan, dan mereka sejajar dengan sumbu heliks. Kelompok C = O dari setiap ikatan peptida terikat pada kelompok N-H dari ikatan peptida yang membentuk ikatan hidrogen. Semua grup R ditunjukkan keluar dari helix.

Beta Lipit Lembar:Setiap ikatan peptida dalam lembar berlipit beta adalah planar dan memiliki trans-konformasi. Kelompok C = O dan N-H dari ikatan peptida dari rantai yang berdekatan berada dalam bidang yang sama dan mengarah ke satu sama lain membentuk ikatan hidrogen di antara mereka. Semua kelompok R- dalam rantai apa pun dapat secara alternatif terjadi di atas dan di bawah bidang lembaran.

Definisi:

Struktur sekunder: Ini adalah bentuk protein lipat karena ikatan hidrogen antara amida tulang belakang dan gugus karbonil.

Referensi: “Struktur Protein”. ChemWiki: Hiperteks Kimia Dinamis “Struktur Sekunder Protein: α-Heliks dan β-Sheets”. Proteinstructures.com oleh Salam Al Karadaghi “Kimia Organik”. The Virtual Cell Textbook “Lembar Beta” .Wikipedia Image Courtesy: “Helix electron density myoglobin 2nrl 17-32” Oleh Dcrjsr – Pekerjaan sendiri (CC BY 3.0) melalui Commons Wikimedia “Struktur sekunder protein” oleh en: Pengguna: Bikadi (CC BY -SA 3.0) via Commons Wikimedia “1gwe antipar beta Sheet both” oleh Dcrjsr – Pekerjaan sendiri (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia